就蛋白而言，去乙?；福╯irtuin）是令人喜歡的，而且因它們與衰老和年齡相關(guān)疾病相關(guān)聯(lián)而受到人們的廣泛關(guān)注。作為去乙?；傅膩碓矗€粒體，也因在健康和疾病中的作用而聞名于世。

　　來自美國哈佛醫(yī)學(xué)院的MarciaHaigis和她的團(tuán)隊從事基礎(chǔ)研究，提出了一個較為深刻的問題：在細(xì)胞中，哪些蛋白與去乙?；高M(jìn)行交談？

　　為了解決這個問題，在一項新的研究中，Haigis團(tuán)隊構(gòu)建出在線粒體中發(fā)現(xiàn)的去乙?；傅牡鞍紫嗷プ饔脠D譜，即蛋白相互作用組。他們隨后利用這種圖譜揭示一種特定的去乙?；溉绾闻c它的蛋白搭檔相互合作來維持線粒體正常運轉(zhuǎn)。

　　Haigis團(tuán)隊繪制了89種蛋白的星座圖以便觀察到去乙酰化酶蛋白家族的三個成員SIRT3、SIRT4和SIRT5哪個結(jié)合得最為牢固。這種方法讓他們發(fā)現(xiàn)SIRT3和它在調(diào)節(jié)線粒體健康中發(fā)揮的關(guān)鍵性作用。

　　損傷控制在細(xì)胞和它們的組分中發(fā)揮著至關(guān)重要的作用，能夠啟動一種降解缺陷組分的過程。但是，結(jié)果證實SIRT3以一種不同的方式介入。它快速地對線粒體應(yīng)激作出反應(yīng)，同時不用啟動自我摧毀的開關(guān)。

　　在這項研究中，Haigis團(tuán)隊為未來的研究提供一種路線圖，而且揭示他們?nèi)绾卫盟l(fā)現(xiàn)對線粒體應(yīng)激作出的這種反應(yīng)。

　　Haigis說，“了解三種線粒體去乙酰化酶的蛋白結(jié)合圖譜看起來是什么樣子給我們---和這個領(lǐng)域---提供一種非常豐富的資源。這種蛋白相互作用組讓我們研究應(yīng)激反應(yīng)，而且我們觀察得越多，我們更加清楚的是，這種反應(yīng)實際上是一種調(diào)節(jié)反饋。”

　　在細(xì)胞內(nèi)，線粒體必須在它的內(nèi)膜兩邊維持一種合適的化學(xué)梯度，其中作為細(xì)胞的能源，ATP是在線粒體內(nèi)膜上產(chǎn)生的。當(dāng)這種被稱作膜電勢穩(wěn)態(tài)（membranepotentialhomeostasis）的均衡被破壞時，它的pH水平急劇下降，而且這種膜電勢發(fā)送一種信號來破壞線粒體。

　　Haigis和她的團(tuán)隊發(fā)現(xiàn)SIRT3和它的蛋白結(jié)合搭檔ATP5O對這種pH下降作出的反應(yīng)是翻動其他蛋白上的化學(xué)標(biāo)記，和改變它們在線粒體中的交談對象。作為對細(xì)胞應(yīng)激作出的反應(yīng)，SIRT3和ATP5O能夠撥動這些化學(xué)相互作用直到合適的平衡得到恢復(fù)。

　　Haigis說，“這是對應(yīng)激作出的一種快速反應(yīng)，而且從細(xì)胞生物學(xué)的觀點來看，它比總是降解受損的線粒體更加高效。”